헤모글로빈과 마이오글로이드
헤모글로빈과 미오글로빈
미오글로빈과 헤모글로빈은 분자 산소를 결합하는 능력을 가진 헤모 프로틴이다. 이들은 X 선 결정학으로 해결 된 3 차원 구조를 갖는 최초의 단백질입니다. 단백질은 펩타이드 결합을 통해 결합 된 아미노산의 중합체입니다. 아미노산은 단백질의 빌딩 블록입니다. 이들 단백질은 전체 모양에 따라 구형 단백질로 분류됩니다. 구형 단백질은 다소 구형 또는 타원형이다. 이 독특한 구형 단백질의 다른 성질은 유기체가 그들 사이에 산소 분자를 이동시키는 것을 돕습니다. 이러한 특수 단백질의 활성 부위는 방수 포켓에 캡슐화 된 철 (II) 프로토 포르피린 IX로 구성됩니다.
MyoglobinMyoglobin은 헴을 둘러싼 글로빈이있는 단량체 단백질로서 발생합니다. 그것은 근육 조직의 산소의 2 차 운반체 역할을합니다. 근육 세포가 활동 중일 때는 많은 양의 산소가 필요합니다. 근육 세포는 산소 확산을 촉진하고 강렬한 호흡에 산소를 공급하기 위해이 단백질을 사용합니다. myoglobin의 3 차 구조는 전형적인 수용성 globule 단백질 구조와 유사합니다.
척추 동물에서는 산소가 폐 조직을 통해 적혈구로 확산됩니다. 헤모글로빈은 사량 체이기 때문에 동시에 4 개의 산소 분자를 결합시킬 수 있습니다. 바운드 산소는 몸 전체를 통해 전달되고 적혈구에서 호흡 세포로 옮겨집니다. 헤모글로빈은 이산화탄소를 받아 폐로 되돌립니다. 따라서 헤모글로빈은 세포 대사에 필요한 산소를 전달하는 역할을하고 결과물 인 이산화탄소를 제거합니다. 헤모글로빈은 몇 개의 폴리펩티드 사슬로 구성된다. 인간의 헤모글로빈은 두 개의 α (알파) 및 두 개의 β (베타) 서브 유닛으로 구성됩니다. 각각의 α-subunit은 144 개의 잔기를 가지고 있고 각 β-subunit은 146 개의 잔기를 가지고있다. α (알파)와 β (베타) 서브 유닛의 구조적 특성은 미오글로빈과 유사합니다.
헤모글로빈 대 미오글로빈
• 헤모글로빈은 혈액 내 산소를 운반하고 미오글로빈은 근육 내 산소를 운반하거나 저장합니다.
• 미오글로빈은 단일 폴리 펩타이드 사슬로 구성되며 헤모글로빈은 여러 폴리 펩타이드 사슬로 구성됩니다.• 미오글로빈과 달리 적혈구의 헤모글로빈 농도가 매우 높습니다.
• 미오글로빈은 산소 분자를 매우 쉽게 결합시키고 최근에는 포화 상태에 이른다. 이 결합 과정은 헤모글로빈보다 미오글로빈에서 매우 빠릅니다. 헤모글로빈은 처음에는 산소를 곤란하게 만듭니다.
• 미오글로빈은 단량체 단백질로 나타나고 헤모글로빈은 4가 단백질로 나타난다.
• 헤모글로빈에는 2 가지 유형의 폴리펩티드 사슬 (2 개의 알파 사슬과 2 개의 β 사슬)이 존재합니다.
• 헤모글로빈은 테트라 머라 불리는 4 개의 산소 분자를 결합 할 수있는 반면, 미오글로빈은 단량체라고 불리는 하나의 산소 분자를 결합 할 수 있습니다.
• 미오글로빈은 헤모글로빈보다 산소를 더 강하게 결합시킵니다.
• 헤모글로빈은 myoglobin과 달리 산소와 이산화탄소를 묶어서 제거 할 수 있습니다.
